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5.试述免疫球蛋白的主要生物学功能。
(1) 与抗原发生特异性结合 :主要由Ig的V区特别是HVR的空间结构决定的。在体内表现为抗细菌、抗病毒、抗毒素等生理学效应;在体外可出现抗原抗体反应。
(2)激活补体:IgG(IgG1、IgG2和IgG3)、IgM类抗体与抗原结合后,可经经典途径激活补体;聚合的IgA、IgG4可经旁路途径激活补体。
(3)与细胞表面的Fc 受体结合:Ig经Fc段与各种细胞表面的Fc受体结合,发挥调理吞噬、粘附、ADCC及超敏反应作用。
(4)穿过胎盘:IgG可穿过胎盘进入胎儿体内。
(5)免疫调节:抗体对免疫应答具有正、负两方面的调节作用。
6. 简述免疫球蛋白的结构、功能区及其功能。
(1)Ig的基本结构:Ig单体是由两条相同的重链和两条相同的轻链借链间二硫键连接组成的四肽链结构。在重链近N端的1/4区域内氨基酸多变,为重链可变区(VH),其余部分为恒定区(CH);在轻链近N端的1/2区域内氨基酸多变,为轻链可变区(VL),其余1/2区域为恒定区(CL)。VH与VL内还有高变区。
(2)免疫球蛋白的肽链功能区:Ig的重链与轻链通过链内二硫键将肽链折叠,形成若干个球状结构,这些肽环与免疫球蛋白的某些生物学功能有关,称为功能区。IgG、JgA、JgD的H链有四个功能区,分别为VH、CH1、CH2、CH3;IgM、IgE的 H 链有五个功能区,多一个CH4区。L链有二个功能区,分别为VL和CL。VL与VH是与相应抗原特异性结合的部位,CL与CH1上具有同种异型的遗传标志,IgG的CH2、IgM的CH3具有补体C1q的结合部位,IgG的CH3可与某些细胞表面的Fc受体结合,IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc受体结合。
7. 比较三条补体激活途径的异同。
三条途径的区别见下表:
区别点 经典途径 旁路途径 MBL途径
激活物 与Ag结合的IgG、IgM分子 /脂多糖、酵母多糖/病原体表面糖结构
参与成分 C1~C9 C3,C5~C9,/ B、P、D因子/ 同经典途径
C3转化酶 C4b2a / C3bBb / 同经典途径
C5转化酶 C4b2a3b / C3bBb3b / 同经典途径
所需离子 Ca2+, Mg2+ / Mg2+ / 同经典途径
作用 参与特异性免疫在感染后期发作用 参与非特性免疫,在
感染后期发挥作用 同经典途径
相同点:三条途径有共同的末端通路,即形成膜攻击复合物溶解细胞
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